乳酸脱氢酶（lactate dehydrogenase, LDH）是哺乳动物细胞内糖酵解途径的关建酶，存在于大多数组织的细胞内液中，在组织液和细胞外液中的含量很低。例如红细胞中LDH的活性比血清中高约100倍，而血液LDH的活性是临床诊断和医学研究中常用的生化指标。另一方面，LDH可从立体培养细胞释放到培养基中，其释放量可反映细胞经受物理因素或药物处理的损伤程度，常用来评估组织细胞损伤及药物毒性。培养基LDH活性监测与MTT或CCK8方法是目前两种最常用的细胞增殖-毒性检测方法。LDH以氧化型辅酶Ⅰ(NAD⁺)作为氢受体，使乳酸脱氢生成丙酮酸，丙酮酸与显色剂（2, 4—二硝基苯肼）作用生成丙酮酸二硝基苯腙，其在碱性溶液中呈棕红色，颜色深浅与丙酮酸浓度成正比，由此可推算出乳酸脱氢酶的活性。